NanoIR Spectrometry Journal Club

Determinazione della conformità del polipeptide con risoluzione nanoscala in acqua

di Georg Ramer, Francesco Simone Ruggeri, Aviad Levin, Tuomas P.J. Knowles e Andrea Centrone

ACS Nano 2018, 12, 6612-6619

Le proteine sono fondamentali per essenzialmente tutti i processi molecolari negli organismi viventi, che in genere svolgono le loro attività piegandosi in strutture tridimensionali ben definite e legandosi ad altre specie molecolari per formare complessi funzionali. La spettroscopia a infrarossi (IR) è ben consolidata come un'importante capacità di misurazione per caratterizzare chimicamente la struttura secondaria delle proteine sia in soluzione che nello stato solido. Nuove capacità di caratterizzazione chimica su nanoscala, come la spettroscopia afM-IR fototermica, hanno permesso la determinazione delle conformazioni di polipeptide in una singola fibrillazione proteica e in altre strutture proteiche di dimensioni submicron, con conseguente migliore comprensione di processi importanti come il misfolding delle proteine e i meccanismi di aggregazione.


Fino ad ora, tuttavia, l'AFM-IR poteva essere eseguito solo su materiali essiccati, e c'è sempre il presciersi che l'essiccazione di un materiale contenente proteine possa provocare un cambiamento conformazionale nella struttura della spina dorsale delle proteine. Il nuovo approccio e i risultati descritti in questo documento mostrano che è ora possibile generare spettri e mappe AR risolti su nanoscala nell'aria e nell'acqua con un rapporto segnale-rumore (SNR) comparabile e una risoluzione laterale.